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Richard Cogdell

Titre

  • Responsable de comité consultatif
  • Énergie solaire bio-inspirée

Profil

À Propos

Depuis le début des années 1970, Richard Cogdell réalise des recherches sur la photosynthèse bactérienne.

Au fil du temps, il a de plus en plus mis l’accent sur les premiers événements de la photosynthèse, la collecte de la lumière et le transfert d’énergie, et la structure et la fonction des complexes protéines-pigments en jeu dans ces processus. Il a eu recours à une grande variété d’approches expérimentales, y compris la cristallographie des protéines, la spectroscopie fs et ps, la spectroscopie de molécules uniques et la biologie moléculaire. Toutefois, c’est la cristallographie des protéines en 1995 qui a permis au groupe de recherche de Cogdell, en collaboration avec deux autres groupes, de déterminer la structure tridimensionnelle du complexe collecteur de lumière de la bactérie pourpre, Rhodopseudomas acidophila. Depuis, Cogdell collabore avec des physiciens et des chimistes expérimentaux, et plusieurs théoriciens, pour miser sur ces données structurelles et comprendre tous les détails moléculaires des réactions de transfert d’énergie en jeu pendant la collecte de lumière.

Cogdell se penche maintenant sur l’application des données issues des études structurelles et fonctionnelles sur les complexes protéines-pigments des bactéries pourpres pour concevoir des moyens d’exploiter l’énergie solaire pour produire des carburants. Pour ce faire, il a cofondé la Glasgow Solar Fuels Initiative qui s’articule autour de nombreuses collaborations au sein de l’Université de Glasgow, ainsi qu’aux États-Unis, au Japon, en Allemagne, en Pologne et en Italie.

Prix

  • Président de l’International Society for Photosynthesis Research, 2013
  • Membre de la Royal Society of Biology, 2011
  • Membre de la Royal Society of Arts, 2009
  • Professeur adjoint à l’Université Ma Chung - Indonésie, 2008
  • Membre de la Royal Society, 2007

Publications Pertinentes

  • Connolly, J.P. et coll. « The host metabolite D-serine contributes to bacterial niche specificity through gene selection. » ISME J 9, no 4 (avril 2015): 1039-1051.
  • Löhner, A. et coll. « The origin of the split B800 absorption peak in the LH2 complexes from Allochromatium vinosum. » Photosynth. Res. 123, no 1 (janvier 2015): 23–31.
  • Beyer, S.R. et coll. « The open, the closed, and the empty: time-resolved fluorescence spectroscopy and computational analysis of RC-LH1 complexes from Rhodopseudomonas palustris. » J. Phys. Chem. B. 119, no 4 (janvier 2015): 1362–1373.
  • Fyfe, C.D. et coll. « Structure of protease-cleaved Escherichia coli [alpha]-2-macroglobulin reveals a putative mechanism of conformational activation for protease entrapment. » Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 71, no 7 (juillet 2015): 1478–1486.
  • Perlík, V. et coll. « Vibronic coupling explains the ultrafast carotenoid-to-bacteriochlorophyll energy transfer in natural and artificial light harvesters. » J. Chem. Phys. 142, no 21 (juin 2015): 212434.
  • Cogdell, R.J. et coll. « The structure of purple bacterial antenna complexes. » Dans Photosynthetic Protein Complexes: A Structural Approach, P. Fromme (dir.), 325–39. Weinheim: Wiley-VCH, 2008.
  • Law, C.J. et coll. « How purple bacteria harvest light energy. » Dans Energy Harvesting Materials, D.L. Andrews (dir.), 65–69. Singapore: World Scientific Publishing, 2005.

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