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Mikko Taipale

La nomination

  • Chercheur mondial ou chercheuse mondiale CIFAR-Azrieli 2016-2018
  • Architecture moléculaire de la vie

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À Propos

Mikko Taipale est fasciné par la naissance, la vie et la mort des protéines. Tout juste après leur naissance, toutes les protéines doivent adopter leur configuration tridimensionnelle complexe et trouver le bon endroit où aller dans la cellule.

Pour ce faire, elles reçoivent l’aide d’un réseau ancien de chaperons et de cochaperons aux séquences génétiques hautement conservées. Après avoir adopté la bonne configuration et trouvé le bon endroit, toutes les protéines doivent alors interagir avec d’autres protéines et biomolécules dans le cadre plus large des réseaux d’interactions cellulaires. Et quand leur dernière heure a sonné, toutes les protéines subissent une dégradation ordonnée par l’entremise du système ubiquitine-protéasome.

Le laboratoire de Taipale a recours à des outils protéomiques fonctionnels modernes à haut débit pour caractériser l’organisation de ces réseaux composés de chaperons, de cochaperons et du système ubiquitine-protéasome, et déterminer comment la spécificité des interactions entre protéines est atteinte dans l’environnement encombré de la cellule. Plus particulièrement, Taipale cherche à comprendre comment ces réseaux sont recâblés pour mener au cancer et à de rares troubles mendéliens. En outre, le laboratoire de Taipale met beaucoup l’accent sur la mise au point de technologies de détection et de caractérisation de nouvelles interactions biomoléculaires.

Prix

  • Chaire de recherche du Canada en protéomique fonctionnelle et protéostasie, 2016
  • Bourse de nouveau chercheur de la Fondation de recherches de l’Ontario, 2016
  • Bourse postdoctorale Margaret et Herman Sokol, 2012
  • Bourse postdoctorale du Human Frontier Science Program, 2007

Publications Pertinentes

  • Sahni, N. et coll. « Widespread macromolecular interaction perturbations in human genetic disorders. » Cell 161, no 3 (2015): 647–60.
  • Taipale, M. et coll. « A quantitative chaperone interaction network reveals the architecture of cellular protein homeostasis pathways. » Cell 158, no 2 (2014): 434–48.
  • Taipale, M. et coll. « Chaperones as thermodynamic sensors of drug-target interactions reveal kinase inhibitor specificities in living cells. » Nature Biotechnology 31, no 7 (2013): 630–37.
  • Taipale, M. et coll. « Quantitative analysis of Hsp90-client interactions reveals principles of substrate recognition. » Cell 150, no 5 (2012): 987–1001.
  • Taipale, M., D.F. Jarosz et S. Lindquist. « Hsp90 at the hub of protein homeostasis: emerging mechanistic insights. » Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 11, no 7 (2010): 515–28.

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