À Propos
En ayant recours à des méthodes théoriques et computationnelles, Sihyun Ham, chimiste, vise à comprendre pourquoi et comment une cellule normale devient malade au niveau moléculaire.
Son projet de recherche principal est la mise au point et l’application de méthodes computationnelles novatrices pour élucider les mécanismes et les moteurs des interactions biomoléculaires associés à la maladie humaine et aux fonctions cellulaires. Ces outils et ces nouveaux paradigmes offrent une vision unifiée du mécanisme de fonctionnement des biomolécules et sont utilisés pour concevoir une nouvelle fonction d’intérêt spécifique dans les réseaux cellulaires.
Prix
- Membre de la Royal Society of Chemistry, 2016
- Prix du scientifique du mois du gouvernement de la Corée, 2016
- Prix des femmes scientifiques de l’année du gouvernement de la Corée, 2014
- Prix du conférencier distingué de la Société de chimie du Japon, 2009
- Prix d’excellence en recherche de l’Université féminine de Sookmyung, 2009-2017
Publications Pertinentes
- Chong, S-H., P. Chatterjee et S. Ham. « Computer Simulations of Intrinsically Disordered Proteins. » Annu. Rev. Phys. Chem. 68 (2017): 117–34.
- Fujiwara, D. et coll. « A Cyclized Helix-Loop-Helix Peptide as a Molecular Scaffold for the Design of Inhibitors of Intracellular Protein–Protein Interactions by Epitope and Arginine Grafting. » Angew. Chem.-Int. Edit. 55, no 36 (2016): 10612–10615.
- Teoh, C.L. et coll. « Chemical Fluorescent Probe for Detection of Aβ Oligomers. » J. Am. Chem. Soc. 137, no 42 (2015): 13503–13509.
- Chong, S-H. et S. Ham. « Distinct Role of Hydration Water in Protein Misfolding and Aggregation Revealed by Fluctuating Thermodynamics Analysis. » Accounts Chem. Res. 48, no 4 (2015): 956–65.
- Chong, S-H. et S. Ham. « Interaction with the Surrounding Water Plays a Key Role in Determining the Aggregation Propensity of Proteins. » Angew. Chem.-Int. Edit. 53, no 15 (2014): 3961–3964.